Enzymy – prezentace

Téma prezentace: Enzymy

Typ souboru: prezentace PPTX

Přidal(a): dvorskabara

 

 

Popis materiálu:

Prezentace je na téma Enzymy. Obsahem prezentace je:
•Co je to enzym?
•Třídění enzymů
•Apoenzym, holoenzym
•Kofaktor
•Koenzym
–Zástupci
•Prosetotická složka
•Inhibice
–Kompetitivní a nekompetitivní
•Alosterický efekt
•Podmínky aktivace
Na konci prezentace jsou uvedené zdroje, ze kterých byly informace čerpány. Celá prezentace je doprovázena doplňujícími obrázky, na pátem snímku se nachází video, které pomáhá při pochopení funkce enzymů a na předposledním snímku je přiložen odkaz na vtipnou písničku o enzymech.

 

Osnova:

  • Obsah
  • Úvod
  • Co je to enzym?
  • Třídění enzymů
  • Apoenzym, holoenzym
  • Kofaktor
  • Koenzym

–Zástupci

  • Prosetotická složka
  • Inhibice

–Kompetitivní a nekompetitivní

  • Alosterický efekt
  • Podmínky aktivace
  • Shrnutí
  • Zdroje

 

  • Enzym
  • Jednoduchá či složená bílkovina s katalytickou aktivitou
  • Určují povahu i rychlost chemických reakcí
  • Řídí většinu biochemických procesů v těle
  • Věda = enzymologie (19.stol.)
  • Základní složka – protein (váží se kofaktory, prostetické skupiny
  • Je jich obrovské množství

 

  • Enzymy
  • Jsou výrazně specifické
  • Oddělují jeden nebo několik málo substrátů – jedním definovaným způsobem
  • Přidávají se do pracích prášků
  • Proteolytické enzymy – v mlékarenství (syřidla)
  • Změkčování masa
  • Jak enzym funguje?
  • Třídění enzymů
  • Oxidoreduktázy – katalyzují oxidačně/redukční reakce
  • Transferázy – přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu)
  • Hydrolázy – katalyzují hydrolýzu chemických vazeb
  • Lyázy – štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí
  • Izomerázykatalyzujíisomerizační reakce
  • Ligázy – spojují dvě molekuly kovalentní vazbou

 

  • Apoenzym a Holoenzym
  • Apoenzym

–Bílkovinná část enzymu, která společně s koenzymem vytváří   komplexní enzym = HOLOENZYM

  • Kofaktor
  • Nízkomolekulová, neaminokyselinová struktura
  • Tvoří složené enzymy (s bílkovinou)
  • Nezbytně nutné pro funkci enzymu
  • Přenos atomů při chemické reakci
  • Molekula často tvořena heterocyklickou sloučeninou
  • Deriváty vitamínů rozpustných ve vodě
  • Koenzym
  • Kofaktor tvořící součást složených enzymů
  • Není, na rozdíl od kofaktoru pevně vázán na apoenzym
  • Může přecházet mezi apoenzymy
  • Přenos atomů mezi odlišnými enzymy

–Spřažení biochemických reakcí (regenerace koenzymu)

  • Tvořeny heterocyklickou sloučeninou, derivát vitamínu rozpustného ve vodě (B-komplex)
  • Fosforylace
  • Rozpustné ve vodě (x koenzym Q)
  • Zástupci koenzymů
  • nikotinamidadenindinukleotidNAD, hlavní koenzym oxidoreduktáz, přijímá protony a elektrony z dehydrogenačních reakcí a předává je do Krebsova cyklu
  • nikotinamidadenindinukleotidfosfát – NADP, jeho redukovaná forma NADPH je redukční činidlo biosyntéz
  • koenzym A- přenašeč acylových skupin, uplatňuje se proto při transacylačních reakcích, součástí je kyselina pantothenová
  • koenzym Q10- přenašeč náboje v dýchacím řetězci
  • pyridixalfosfát– PLP, derivát vitaminu B6, účastní se přenosu aminoskupin
  • thiamindifosfát– TDP, derivát vitaminu B1, účastní se přenosu aldehydových skupin
  • Prostetická složka
  • Prostetická složkaje kofaktor, který je na tento enzym pevně vázán kovalentní vazbou
  • Přenos atomů v průběhu biochemické reakce
  • Naprosto nutné k zajištění aktivity enzymu – aktivní centrum
  • Může být z organické i neorganické látky (iont kovu)
  • Alosterický efekt
  • Ovlivnění vlastnosti určité oblasti enzymu – vazbou efektoru na jiné alosterické místo
  • Inhibitory, aktivátory
  • Mění prostorovou strukturu
  • Inhibice
  • Proces, kdy vazba určité látky způsobí snížené aktivity enzymu
  • Látky = enzimatické inhibitory (negativní efektory); opačně = aktivátory
  • Přirozená X nepřirozená
  • Regulace buněčných procesů X role inhibitorů – zplodiny metabolismu
  • Kompetivní X nekompetivní
  • Kompetivní inhibice
  • „souteživé“ inhibitátory (s molekulami substrátu o vazebné místo)
  • Inhibitor připomíná molekulu a enzym není schopen rozeznat rozdíl – navázání
  • Reverzibilní
  • Snižuje se koncentrace volných molekul enzymu
  • Nekompetivní inhibice
  • Váží se na alosterická místa – nebrání substrátu aby se navázal
  • Snižují rychlost přeměny substrátu na produkt
  • Podmínky aktivity
  • Udávána jako rychlost katalitické reakce
  • Teplota

–Se vzrůstající teplotou roste rychlost reakce; při zvýšení o 10°C se zrychlí 2-4krát

–Nejvyšší účinnost při 37°C

  • pH

–Citlivé na změny pH (bílkovinová povaha)

–Většina jen v úzkém rozsahu pH

–Nejaktivnější při neutrálním pH (7)

–Pepsin (1,5 – 2,5) a trypsin (7,5 – 10)

  • Shrnutí
  • Enzym = bílkovina s katalytickou aktivitou; určuje rychlost chemických reakcí; základní složka – protein
  • Můžeme je rozdělit do 6 skupin
  • Holoenzym = apoenzym + koenzym
  • Kofaktor – nezbytně nutný pro funkci enzymů
  • Koenzym – přenos atomů mezi odlišnými enzymy
  • Prostetická složka – součást aktivního centra
  • Inhibice – způsobuje sníženou aktivitu enzymů
  • Alosterický efekt – ovlivňuje vlastnosti určité oblasti enzymu
  • Podmínky – teplota, pH

 

  • Zdroje
  • http://projektalfa.ic.cz/enzymy.htm
  • http://cs.wikipedia.org/wiki/Enzymy
  • http://www.wikiskripta.eu/index.php/Enzymy
  • http://is.muni.cz/do/1499/el/estud/pedf/js09/biochem/web/tisk/t-enzymy.pdf
  • KOLÁŘ, Prof., Ing. Karel, CSc.,prof. RNDr. Milan KODÍČEK a CSc., doc. RNDr. Jiří POSPÍŠIL, CSC. CHEMIE: organická a biochemie II pro gymnázia. Druhé, upravené a doplněné vydání. PaedDr. Miloslava Svobodová. Jininonická 80, Praha 5: SPN – pedagogické nakladatelstvím akciová společnost, 2005, 128 s. ISBN 80-7235-283.